Knowledge Management System Of Shanghai Institute of Applied Physics, CAS
CRYM结构及其酶活分析以及LsrK表达纯化 | |
许新磊 | |
Subtype | 硕士 |
Thesis Advisor | 何建华 |
2012-05 | |
Degree Grantor | 中国科学院研究生院 |
Degree Discipline | 生物物理学 |
Keyword | T3结合蛋白 晶体结构 酮亚胺还原酶 酶活位点 |
Abstract | 人源CRYM与NADPH复合物2.6 Å分辨率晶体结构已经解析(PDB访问号2I99),为了更好的研究CRYM的结构和功能,我们采用不同的结晶条件生长了μ-crystallin晶体,并在上海光源收到了1.9 Å分辨率的晶体数据,使用分子置换法解析了其相位并最终修正到1.9 Å。通过与2I99的结构比对,发现了与其结构的差异,修正了2I99的结构。二聚化结构域由7个反平行β折叠修正为6个β折叠。NADPH结合结构域常见的Rossmann折叠花样相比2I99少两个β折叠。由于CRYM证实具有酮亚胺还原酶活性,通过与同源蛋白P.putida OCD和A.fulgidus AlaDH比对,分析了CRYM酮亚胺还原酶可能的底物结合位点和催化位点。NADPH pro-R面具有多个保守位点可能参与酮亚胺还原酶活性,其中R47、K75和R119可能为CRYM酮亚胺还原酶结合位点。CYRM中的酸碱催化作用基团可能为H92。B链81-89位残基在晶体结构中的缺失证实了loopEF的柔性以及在底物结合中可能发挥重要的作用。 |
Funding Project | 应物所项目组 |
Language | 中文 |
Document Type | 学位论文 |
Identifier | http://ir.sinap.ac.cn/handle/331007/9757 |
Collection | 中科院上海应用物理研究所2011-2020年 |
Recommended Citation GB/T 7714 | 许新磊. CRYM结构及其酶活分析以及LsrK表达纯化[D]. 中国科学院研究生院,2012. |
Files in This Item: | ||||||
File Name/Size | DocType | Version | Access | License | ||
许新磊硕士学位论文.pdf(4838KB) | 开放获取 | -- | Application Full Text |
Items in the repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.
Edit Comment